Регулисање активности ензима и њихових начина

Као јединица живе материје, која функционише као скуп отворених биолошких система, ћелија је стално комуницира са спољним окружењем супстанце и енергију. Да одржи хомеостазу у њему постоји група посебних супстанци протеина природе - ензима. Структура, функција и регулација активности ензима студирао посебан огранак биохемију, Ензимологи називом. У овом чланку, користећи конкретне примере размотрићемо различите механизме и методе регулисања активност ензима својствених код виших сисара и људи.

Број услова потребних за оптимално активност ензима

Биолошки активна средства која селективно утичу оба реакцију асимилације и деколте излаже каталитичке особине у ћелијама под одређеним условима. На пример, важно је сазнати у ком делу ћелије одвија хемијски процес, који обухвата ензиме. Дуе цомпартментатион (подела цитоплазме у сајтовима) антагонистичка реакција јављају у различитим деловима и органелама.

Стога, синтеза протеина се одвија у рибозомима и њиховог цепања - у хиалопласм. регулација Ћелијска активност ензима који катализују биохемијске реакције супротна, не пружа само оптималну брзину протока метаболизма, али и спречава стварање енергетских бескорисних метаболичких путева.

мултиензиме комплекс

Структурна и функционална организација ензима, ензимски облици јединица ћелије. Већина хемијских реакција које се одигравају у њему су међусобно повезани. Ако у вишестепеним хемијских процеса производ прве реакције је реактант за даље, у овом случају, просторни распоред ензима у ћелији изражава посебно снажно.

Мора се запамтити да ензими су по природи једноставне или сложене протеине. И њихова осетљивост на ћелијских супстрата због првенствено на промену у сопственој просторном конфигурације терцијарне или квартернерних структуру пептида. Ензими и реагују на промене не само у ћелијским параметара као што су хемијском саставу хиалопласм, концентрација реактаната и продуката реакције, температуре, али и променама у суседне ћелије или у екстрацелуларне течности.

Зашто ћелија подељен на преграде

Разуман и логичан дивље животиње уређај једноставно невероватна. Ово у потпуности се односи на живот манифестација карактеристичних ћелије. За научника хемичар јасно да Вишесмерне ензимске хемијске реакције, на пример синтеза гликолизе и глукозе не може наставити у истој епрувети. Како, онда, супротно дешава у реакцији хиалопласм једној ћелији, што је супстрат за своје поступке? Испоставило се да је ћелијски садржај - цитосолу, - где су антагонистичка хемијски процеси проводе просторно раздвојити и изоловати облика Лоци - одељке. Због њихове метаболичке реакције виших сисара и људи су регулисани посебно прецизно и метаболички производи претварају у форму, лако продире кроз зидове ћелија локација. Даље, они повратити свој првобитни структуру. Поред цитозолу, ензими садржане у органела: рибозома митохондрије, нуцлеус, лизозоми.

Улога ензима у метаболизму енергије

Размислите оксидативни декарбоксилацију пирувата. Регулација каталитичке активности ензима да је добро проучена Ензимологи. Овај биохемијски процес се одвија у митохондријама - двумембранних органеле еукариотских ћелија - и интермедијерни процес између аноксичном глукозе цепања и Кребсовог циклуса. Пируват дехидрогеназа комплекс - ПДХ - садржи три ензим. Код виших сисара и људи смањују њено дешава са повећањем концентрације ацетил-ЦоА и Натх, односно у случају алтернативних образовних могућности молекула ацетил-ЦоА. Ако ћелија треба више делове енергије и захтева нове акцептора молекула за реакцијама амплификације трикарбоксилна киселине циклуса, ензими се активирају.

Шта је алостеричке инхибиција

Регулација активности ензима може бити изведена са посебним супстанцама - каталитичким инхибитора. Они могу бити ковалентно везани са специфичним ензимом лоци, заобилазећи своје активно место. Ово доводи до просторне деформације катализатора структуре и аутоматски подразумева смањење у својим ензимским својствима. Другим речима, постоји алостерна регулација ензима активности. Такође додају да овај облик каталитичком акционих инхерентне олигомерних ензима, тј оне чије молекуле се састоје од два или више полимерних протеинских субјединица. ПДХ-комплекс у претходном наслову тек садржи три олигомерне ензим: пируват дехидрогеназе, дехидрогеназе и дегидролипоил гидролипоил трансатсетилазу.

регулаторне ензими

Истраживање у Ензимологи успостављен чињеницу да је стопа хемијских реакција зависи и од концентрације и активности катализатора. Најчешће, главни метаболички путеви садрже ензиме који регулишу брзину реакције у свим својим локацијама.

Они се називају регулаторна и обично утичу на почетну реакцију комплекса и могу да учествују у већини спорих хемијских процеса у неповратном реакцији, или се придружите реактаната на тачке гране метаболичким путем.

Како је пептид интеракција

Један метод којим регулација ензима активности дешава у ћелији је интеракција протеин-протеин. Шта је то? Регулаторни протеини се припојена молекулу ензима, чиме њихове активације. На пример, ензим аденилатне циклазе налази на унутрашњој површини ћелијске мембране и заједно са таквим структурама као што хормонским рецептором и пептида одлаже између њега и ензима. Пошто добијено једињење хормон рецептор мења протеин интермедијера просторне потврду, ова метода побољшањем каталитичке особине аденилат циклазе из биохемије зове "активација због приступању регулаторни протеини."

Протомерс и њихова улога у биохемије

Ова група супстанци, иначе назван протеин киназе, убрзати пренос ањона ПО ₄ ^3- гидроксогрупп амино киселине која припада пептидни макромолекула. Регулација активности ензима протомерс ће разматрати нас као пример протеин киназе А. Ит молекул - тетрамер се састоји од два каталитичком и два регулаторна подјединице и пептида не функционише као катализатор док регулаторна регион за протомер приложена четири цАМП молекула. Ово узрокује трансформацију просторне структуре регулаторних протеина, што доводи до ослобађања два каталитичких активираних протеина честица, тј дисоцијације протомерс. Ако одвојен од регулаторних субјединице цАМП молекула, протеин киназа неактивни комплекс поново врати на тетрамера, што се дешава Ассоциатион каталитичку и регулаторна пептидне честице. Стога, начин регулисање активности ензима горе дискутовано дају свој реверсибле природу.

Хемијска регулација ензима

Биохемија и проучавао ове механизми регулације активности ензима, фосфорилацију, дефосфорилације. Механизам регулације активности ензима у овом случају има облик: киселински остаци ензима садрже ОХ амино ^{-, мењају} хемијску модификацију услед излагања фосфопротеинфосфатаз. У овом случају, корекција подложан активног места ензима, при чему су ензими за неког разлога их активирање и за друге - инхибиторни. фосфопротеинфосфатаз каталитичке особине су и сами регулишу хормони редом. На пример, анимал скроб - гликоген - и масти између оброка су оборио у гастроинтестиналном тракту, тачније у дванаестопалачном цреву под дејством глукагона - ензима панкреаса.

Овај процес је побољшан фосфорилације трофичким гастроинтестиналних ензима. У активном периоду варења када је храна улази из стомака у дуоденум, синтеза глукагон је побољшана. Инсулин - оне панкреаса ензим производе алфа ћелијама острваца Лангерхансова, - интеракцију са рецептором, укључујући фосфорилације истог механизма дигестивних ензима.

партиал протеолиза

Као што видите, нивои регулације активности ензима у ћелији варира. За ензиме који су изван цитозолу или органела (у крвној плазми или у гастроинтестинални тракт), метод активације је процес хидролизе пептидних веза ЦО-НХ. Потребно је, јер такви ензими су синтетизовани у неактивном облику. Молекул се одваја ензимом пептида порцији и остатак је подложан модификације структуре активног места. То доводи до тога да ензим "укључује радне услове", то јест, може да утиче на ток хемијских процеса. На пример, неактивни ензим панкреаса трипсиноген не цепа протеине хране улазе у дванаестопалачно црево. Се одвија под дејством ентеропептидаза протеолизе. Након чега ензим је активиран и сада се зове трипсина. Парцијална протеолиза - процес је реверзибилан. Се јавља у случајевима као што је активација ензима који разграђују полипептида у згрушавање крви.

Улога концентрације полазних материјала у метаболизму ћелија

Регулисање активности доступности ферментно супстрат гледано делимично у контакту поднасловом "мултиензиме комплекс." Стопа каталитичких реакција које се одвијају у неколико етапа, веома зависи од броја молекула полазног материјала у хиалопласм ћелије или органеле. То је због чињенице да је брзина метаболичког пута је директно пропорционална концентрацији полазног материјала. Већи реактантни молекули налазе у цитосолу, већа је брзина свих накнадних хемијских реакција.

алостерна регулација

Ензими чија активност контролисана не само концентрација од полазних материјала, реагенаса, али и ефекторске супстанци, коју карактерише тзв алостерна регулација. Већина ових ензима представлени интермедијарних продуката метаболизма у ћелији. Због ефектора и реализовао регулисање активности ензима. Биоцхемистри показала да ова једињења се називају алостерични ензими су веома важни за метаболизам ћелија, јер имају изузетно високу осетљивост на промене у хомеостазу. Ако ензим инхибира хемијску реакцију, односно смањује брзину - то се зове негативно ефектор (инхибитор). У супротном случају, када постоји повећање реакциону брзину долази до активатора - позитивне ефектор. У већини случајева су полазни материјали, тј реактанти улазе у хемијске интеракције играју улогу активатора. Наравно, створени производи од вишестепене реакцијама понашају као инхибитори. Ова врста регулације изграђеног на однос концентрације реактаната и производа, под називом хетеротропско.