Активног места ензима: структура, својства. Који је открио активно место ензима? Оно што се назива активно место ензима?

Ми смо сви чули ензима, али је мало вероватно да је свако од нас темељно зна тачно како се ове супстанце распоређени, и зашто је то потребно. Овај чланак помоћи да схвате структуру и функције ензима (ензима) у целини, и њихових активних центара посебно.

istraživanje историје

1833, француски хемичар Анселме Паиен идентификују и описују својства ензима амилазе.

Неколико година касније, Луј Пастер, проучавање конверзију шећера у алкохол укључује квасца, предложио да се овај процес због хемикалија које чине квасац.

На крају физиолог КСИКС века Вилли Киуне прво сковао термин "ензим".

Герман Едуард Буцхнер 1897 одређена и описана зимасе - ензима комплекс који катализује конверзију сахарозе у етанол реакције. У природи зимасе у великој количини у квасца.

Није познато када и ко је отворио активно место ензима. Ово откриће је заслужан за нобеловац хемичар Едаурду БУЦХНЕР, амерички биолог Јамес Сумнер и других познатих научника који су радили на студији ензимске катализе.

Опште информације о ензима

Подсетимо се да ензими - супстанце протеина природе, који обављају функције у живим организмима катализаторе хемијским реакцијама. Ензим има делови који директно не учествују у њему, ток реакције обезбеђује активну центар ензима.

Овде су неке од особина ензима:

1) ефикасност. Мала количина катализатора довољна да убрза хемијску реакцију од 10 ⁶ пута.

2) Специфичност. Један од ензима није универзалан катализатор било какве реакције у ћелији. За ензим изразио специфичност деловања: Сваки ензим катализује само једну или више сличне реакције са подлоге (реактант извор), али други хемијски реагенси за исте природе, ензим може бити бескористан. Интеракција са одговарајућим подлогама и даљем убрзању реакције даје активну центар ензима.

3) Активности. Активност ензима у ћелији се стално мења од нижих према вишим.

4) Концентрација појединих ензима у ћелији није константна и могу се разликовати у зависности од спољних услова. Такви ензими у биологији називају индуцибилни.

класификација ензима

У свом саставу ензими могу поделити на једноставан и комплекс. Једноставна састоје искључиво од аминокиселинских остатака су сложени нон протеин група супстанци. Комплексу коферменти.

Према врсти ензима катализованим реакције се деле на:

1) Оксидоредуктазе (катализују редокс реакције).

2) трансферазе (прешао у одвојеним групама атома).

3) лиазе (прионе хемијске везе).

4) липаза (образац веза у реакцијама због енергији АТП).

5) изомеразе (уцхувствуиут реакцијама интерконверзију изомера).

6) хидролазама (катализују хемијске реакције дигестије са обвезницама).

struktura ензима

Ензиме - комплекс тродимензионална структура, која се састоји углавном амино киселинских остатака. Такође постоји протетски група - једна од компоненти непротеинског природе, повезане са аминокиселинским остацима.

Ензими - углавном глобуларних протеина који се могу комбиновати у комплексне системе. Као и други протеине супстанци ензими су денатурисани повећањем температуре или излагања неких хемикалијама. Током денатурације варира терцијарну структуру ензима и тиме својства активног центра ензима. Као резултат тога, активност ензима смањује драматично.

Цатализед супстрат је обично много мањи од самог ензима. Најлакши Ензим садржи шездесет амино киселинских остатака, и његов активни центар - само два.

Постоје ензими каталитичког места аминокиселина које нису заступљене и органски Простетичка група, или (чешће) неорганског порекла - кофактор.

Концепт активног сајта

Само мали део ензима директно укључени у хемијским реакцијама. Овај део ензима који се зове активно место. Активног места ензима - липид, неколико амино киселинских остатака или протеза група која се везује за подлогу и катализује реакцију. остаци амино киселина активног сајту могу припадати било које амино киселине - поларно, неполарним, терети, ароматична наелектрисан.

центер Активни ензим (тхис липид, амино киселина и других супстанци које могу да реагују са реагенсима) - најзначајнији део ензима, без ових супстанци ће бити бескорисно.

Типично, молекул ензим има само једну активно место, везивања са једним или више сличних реагенаса. остаци амино киселина активног центра формиран водонична, хидрофобна или ковалентне везе, формирајући ензим-супстрат комплекс.

Структура активног центра

Активни сајт ензими, једноставна и комплекс је џеп или слот. Оваква структура активног центра фермента морају одговарати геометријски и електростатички супстрат, јер промена у терцијарну структуру ензима може мењати активно место.

Обавезујуће и каталитички центар - подручја активне центра ензима. Очигледно, место везивања "провера" субстрат компатибилност, и повезана је са њим, а каталитичке центар директно укључен у реакцији.

Везивање активног центра супстрата

Како би објаснили како активно место ензима повезана са одређеним реагенсом неколико теорија је предложено. Најпопуларнији од њих - Фисхер теорија, то је теорија "кључем". Фисхер сугерисао да постоји ензим идеална за сваку подлогу у својим физичким и хемијским својствима. Након формирања икаквих модификација не догоди ензим-супстрат комплекс.

Анотхер амерички научник - Даниел Косхланд - додато Фисхер претпоставка теорије да активно место ензима може променити свој конформације док не одговара одређени супстрат.

Кинетика ензимске реакције

Карактеристике ензимска реакција се студира биохемију приватни сектор - ензима кинетику. Овај посебни наука студије реакцијама са различитим концентрацијама ензима и супстрата, зависност брзине реакције на температури унутар ћелије и особинама активног сајта ензима у зависности од физичко-хемијских параметара медијума.

Ензимска кинетика ради концепте попут реакциону брзину, енергије активације, активирање баријере, молекуларне активности, специфичне активности и др. Размотрите неке од ових концепата.

Да је биолошка реакција, реагенси неопходне за пренос мало енергије. Ова енергија се назива енергија активације.

Додавање ензима према реактаната за смањење енергије активације. Неке супстанце реагују на без учешћа ензима, јер је енергија активације је превисока. Реакција Равнотежа не померају са додатком ензима.

Реакција стопа - количина производа реакције појавио или нестали у јединици времена.

Зависност реакционог брзине на концентрацију супстрата бездимензионог физичке количине карактерише - Мицхаелис константу.

Молецулар Ацтивити - број подлоге молекула који се конвертују у један молекул ензима у јединици времена.