Примарна структура протеина

структура протеина може бити представљена један од четири опције. Свака опција има своје специфичности. Стога, постоји квартара тернерних, средње и примарну структуру протеина.

Последњи ниво у овој листи представља линеарну полипептидни ланац аминокиселина. Аминокиселине спојене пептидним везама. Примарна структура протеина је најједноставнији ниво организације молекула. Ковалентним пептидних веза између алфа-амино групу једне амино киселине и алфа-карбоксилне групе другог молекула обезбеђује високу стабилност.

У формирању пептидних веза у ћелијама активира прву карбоксилну групу. Након успостављања везе са амино групом. Приближно исти лабораторија врши синтезу полипептида.

Пептидна веза, што је понављање јединица полипептидног ланца има број карактеристика. Под утицајем тих функција не само чине примарну структуру протеина. Они утичу оба виших организационе нивое полипептидног ланца. Међу главним особених црта изолованих копланарност (могућност свих атома који су укључени у пептида групи у истој равни) у односу на супституенте транс-Н-Ц везе, имовина постоје у 2 резонантне облике. Посебне карактеристике пептидне везе такође обухватају способност да формирају водоничне везе. Где сваки пептид групе могу да се формирају два водоничне везе са другим групама (укључујући пептид). Међутим, постоје изузеци. Ово укључује пептидне групе са амино групама хидроксипролин или пролина. Они могу да формирају само један водоника везу. Ово утиче на формирање протеина секундарне структуре. Према томе, део где је хидроксипролин или пролин, пептид ланац лако савијен због чињенице да постоји друга водоник веза која ће га задржати (као и обично).

Име је формирана од имена пептидних аминокиселина укључени у њима. Дипептида даје две амино киселинске трипептид - Три, тетрапептид - четири, и тако даље. Сваки ланац полипептида (или пептид) било које дужине је присутан Н-терминална аминокиселина која садржи слободну амино групу и аминокиселину Ц-терминални, у коме постоји слободна карбоксилна група.

Својства протеина.

У студији ових једињења, научници заинтересовани неколико питања. Истраживачи првенствено настојао сазнати величину, утврдити облик и тежину протеинских молекула. Треба напоменути да је велики изазов. Проблем је у томе одређивање релативне молекулске тежине повећања температуре кључања раствора протеина (као што је урађено у другим материјама) је немогуће, због чињенице да отопине протеина прокључала. Дефиниција индикатора у складу са снижавање тачке смрзавања температуре нетачан. Поред тога, протеини у најчистијем облику никада није пронашао. Међутим, уз помоћ развијених метода утврђено је да молекулска тежина се креће од 14 до 45 хиљада и више.

Једна од важних карактеристика једињења је фракционална сољење напоље. Овај процес је изоловање протеина из раствора после додавања раствора соли са различитим концентрацијама.

Друга важна карактеристика је денатурација. Овај процес се одвија у таложењу протеина са тешким металима. Денатурација је губитак природних добара. Овај процес подразумева конверзију различитих молекула, поред разбијање полипептидни ланац. Другим речима, примарна структура протеина остаје непромењена током денатурацијом.