Протеин: Структура и функција. својства протеина

Као што је познато, протеини - основа настанка живота на нашој планети. Према теорији Опарин-Холдејна је цоацервате пад, који се састоји од молекула пептида, она је постала основа порекла живих бића. Ово је без сумње због анализа унутрашње структуре било ког члана биомасе показује да ове супстанце имају све: биљке, животиње, микроорганизми, гљивице, вирусе. И они су веома разноврсни по својој природи и макромолекуларног.

Имена ових четири структуре, они су синоними:

• протеини;
• протеини;
• полипептиди;
• пептиди.

протеинске молекуле

Њихов број је заиста непредвидив. У овом случају, сви протеинских молекула се може поделити у две главне групе:

• Симпле - састоје само од аминокиселинских секвенци спојене пептидним везама;
• цомплек - структура и структура протеина одликује додатним Протолитичке (протезна) група, која се назива кофактора.

У том случају, комплексни молекули имају своју класификацију.

Градације цомплек пептиди

1. Гликопротеини - су уско повезани протеина и угљених хидрата једињења. Структура молекула тканих протетичких групе мукополисахарида.
2. Липопротеини - комплекс једињење протеина и липида.
3. Металлопротеинс - као простетичком групе су метални јони (гвожђе, манган, бакар, и други).
4. Нуцлеопротеинс - Феедбацк протеина и нуклеинских киселина (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеиди - конформација протеина и остатак фосфорне киселине.
6. Цхромопротеидс - веома слични металлопротеинс, већ елеменат који је део протетске групе је обојени комплекс (ред - хемоглобин, зелена - хлорофила, и тако даље).

Свака група разматрала структуру и својства протеина су различити. Функције да обављају, и да ће варирати у зависности од типа молекула.

Хемијска структура протеина

Од ове тачке гледишта протеина - дугог, масивног ланцу аминокиселинских остатака међусобно повезане специфичне везе зову пептид. Са стране структуре киселине одступи грану - радикале. Оваква структура молекула открио Е. Фисцхер почетком КСКСИ века.

Касније, протеини, структура и функција протеина су проучавали детаљније. Постало је јасно да су аминокиселине конституисања пептидног структуру, укупно 20, али могу стога бити комбиновани на различите начине. Отуда разноврсност полипептидних структура. Поред тога, у процесу живота и обављању својих функција протеина могу да се подвргне низ хемијских трансформација. Као резултат тога, они мењају структуру, а ту је сасвим нови тип везе.

Да разбију пептидне везе, односно ометају протеинска структура ланаца мора бити изабрана веома строге услове (високе температуре, киселине или алкалне катализатор). То је због високе чврстоће на ковалентне у молекулу, наиме, у пептида групи.

Детекција структуре протеина у лабораторији се обавља коришћењем реакције биуретског - ефекат на полипептиду свеже сталожен хидроксид, бакар (ИИ). Комплекс пептида групе и јона бакра обезбеђује светле љубичасту боју.

Постоје четири основна структурна организација од којих свака има своје карактеристике структуре протеина.

Нивои организације: примарна структура

Као што је поменуто, пептид - низ аминокиселинских остатака са додацима, ко-ензима, или без њих. Дакле, то називамо примарни структура молекула, који је природно, наравно, то је прави амино киселина пептидним везама, и ништа друго. То јест, полипептид линеарна структура. У овом структури протеина ове врсте - у да ова комбинација киселина кључна за обављање функција молекула протеина. Захваљујући овим функцијама је могуће не само за идентификацију пептида, али и да предвиди својства и улога потпуно нови, још неоткривени. Примери пептида имају природну примарну структуру, - инсулин, пепсин, химотрипсина и других.

сецондари цонформатион

Структура и својства протеина у овој категорији се донекле разликују. Таква структура може бити формирано у почетку на природе или када се подвргне основној хидролизи круте, температуре или других услова.

Овај облик има три сорте:

1. Смоотх, редовни, стереорегуларних калемови конструисана од аминокиселинских остатака који су упредене око језгра везе осе. Само држе заједно од водоничне везе јављају између група кисеоник једног пептида и од другог водоник. При чему је структура је тачна због чињенице да су кривине равномерно понавља сваких 4 ниво. Таква структура може бити и леворуки и правозакруцхеннои. Али у најпознатије протеини десногири изомер преовлађује. Таква конформација се назива алфа-структуре.
2. Композиција и структура следеће врсте протеина разликује од претходног по томе водоничне везе не формира између стојећем раме уз раме на једној страни остатак молекула и између одстрани, при чему су довољно велике удаљености. Из тог разлога, цела структура постаје таласастих, замршена змија полипептидних ланаца. Постоји једна карактеристика која би требало да буде протеина. Структура аминокиселина филијалите треба бити што краћи да глицина и аланина, на пример. Овај тип секундарног усаглашености се назива бета-листова за њихову способност да се држимо заједно уколико формирање структури.
3. Припадност трећој структури типа протеина као биологији означава сложену разноразбросанние, несређене фрагменти који немају стереорегуларити и способне да измени структуру под утицајем спољних услова.

Примери протеина имају секундарне структуре по својој природи, не открива.

Више и високо образовање

Ово је прилично сложен устројство, имају назив "Глобуле". Шта је протеин? Структура се заснива на секундарну структуру, али је додао нове типове интеракције између атома група, а цео молекул фолдс као, вођен тако чињеницу да су хидрофилних група била усмерена на глобуле и хидрофобни - оут.

Ово објашњава наелектрисање молекула протеина у воду колоидни раствори. Које су врсте интеракција се тамо?

1. Водоничне везе - остају непромењени између истих делова као у секундарне структуре.
2. Хидрофобни (хидрофилни) интеракција - настају када се раствори у води полипептиду.
3. Иониц аттрацтион - разнозариазхенними формира између аминокиселинских остатака (Радицал) група.
4. Ковалентне интеракције - могу формирати између специфичних киселих локацијама - цистеин молекула, односно реповима.

Стога, састав и структура протеина који имају терцијарну структуру се може описати као ваљани горе у глобулес полипептидних ланаца, задржавање и стабилизацију његово устројство услед различите врсте хемијских интеракција. Примери таквих пептида: фосфоглитсераткеназа, тРНА, алфа-кератин, свила фиброин, и други.

Квартарне Структура

Ово је један од најтежих на глобуле, које формирају протеине. Структура и функција протеина таквог плана је веома флексибилна и специфична.

Шта је овај облик? То је неколико (понекад на десетине) великих и малих полипептидних ланаца, које се формирају независно једно од другог. Али онда, због истих интеракције које смо сматрали за терцијарне структуре ових пептида су крути и преплићу. Овако добијен сложене конформационе глобуле које могу да садрже металне атоме, и липидне групе и угљене хидрате. Примери таквих протеина: ДНК полимеразе, вирус дувана протеина омотача, хемоглобина и других.

Све пептидни структуре смо разговарали имају своје методе идентификације у лабораторији, на основу тренутних могућности користећи хроматографију, центрифугирање, електрон и оптичком микроскопијом и високим рачунарских технологија.

funkcije

Структура и функција протеина је уско повезан са међусобно. То је, сваки пептид игра улогу која је јединствена и специфична. Има и оних који су у стању да обављају у живе ћелије, неколико значајних трансакција. Али се може сажети у да изрази основне функције протеинских молекула у органима живих бића:

1. Пружање саобраћај. Једноћелијске организми или органеле, или одређене врсте ћелија способни кретања, посекотине, покретима. Овај протеин је обезбеђен, формира део свог структуре апарата мотора: цилиа, флагела, цитоплазмичке мембране. Ако говоримо о немогућности расељавања ћелија, протеини могу допринети њиховој редукцији (миозин мишића).
2. Нутритивна или резервни функција. То је акумулација протеинских молекула у ооцитима, ембриона и биљном семену за даљим пуњења недостаје хранљивих материја. Након цепања пептида производи аминокиселине и биолошки активних супстанци које су неопходне за нормалан развој живих организама.
3. Енергија функција. Поред угљених хидрата присиљава тело може да произведе и протеини. У распадању 1 г пептида ослобођеног 17,6 кЈ корисно енергију у облику аденозин трифосфата (АТП), која се троши у виталним процесима.
4. Сигнала и регулаторна функција. Она се састоји у обављању пажљиво праћење текућих процеса и пренос сигнала из ћелије до ткива, од њих до власти, од најкасније до система и тако даље. Типичан пример је инсулин, што је строго бележи број глукозе у крви.
5. Рецептор фунцтион. То се постиже променом конформације пептида са једне стране мембране и ангажовање други крај реструктурирања. Када се то деси и потребна пренос сигнала и информације. Већина ових протеина су уграђени у цитоплазматичну мембране ћелија и извршити строгу контролу над сав материјал пролазног кроз њега. Такође вас упозорити на хемијске и физичке промене у окружењу.
6. Превоз функција пептида. То се спроводи храни протеине и воз протеине. Њихова улога је очигледан - превоз жељене молекуле на местима са ниском концентрацијом високих делова. Типичан пример је транспорт кисеоника и угљен-диоксида од органа и ткива хемоглобина протеина. Они су такође постигли испоруку једињења са ниском молекулском тежином кроз мембрану у ћелију.
7. Структура функција. Један од најважнијих оних који врши протеин. Структура ћелија и њихових органела обезбеђује пептиде. Они су сличне оквир дефинише облик и структуру. Поред тога, они су га подржавају, а мењати по потреби. Због тога, за раст и развој свих живих организама битних протеина у исхрани. Такви пептиди укључују еластин, тубулин, колаген, актин и друге кератин.
8. Каталитички фунцтион. Она обавља ензиме. Бројни и разноврсни, они убрзати све хемијске и биохемијске реакције у организму. Без њиховог учешћа, обична јабука у стомак ће бити у стању да свари само два дана, вероватно је да се савије у исто време. Под дејством каталазе, пероксидазе и других ензима, овај процес одвија у два сата. У принципу, то је захваљујући тој улози, протеина анаболизма и катаболизам се спроводи, који се, пластичну и метаболизам.

Заштитна улога

Постоји неколико врста претњи, од којих су протеини дизајнирани да штите организам.

Прво, хемијска напада трауматски реагенси, гасови, молекули, супстанце другачији спектар деловања. Пептиди могу да се повежу са њима у хемијској реакцији, претварање у безопасни форму или једноставно неутралишућих.

Друго, физичка претња од ране - ако је протеин фибриногена у време се не трансформише у фибрин на месту повреде, крв не цурдле, а самим тим ће се појавити блокаде. Затим, напротив, потребно је плазмин пептид који је способан сисао тромб и враћање пролазности брода.

Треће, опасност од имунитета. Структура и вредност протеина који формирају имуних одбрану, су изузетно важни. Антитела, имуноглобулини интерферони - су важни и значајни елементи лимфни и имуног система. Све стране честице, злонамерна молекула, мртве ћелије или део целе структуре подвргава непосредном истраге пептидног једињења. То је разлог зашто човек може да поседује, без помоћи лекова сваког дана како би се заштитили од инфекција и једноставних вируса.

физичке особине

Структура протеина ћелија је веома специфична и зависи од функције. Али физичке особине пептида су слични и могу се свести на следећим карактеристикама.

1. Тежина молекули - то 1000000 далтона.
2. У воденом раствору формирају колоидног система. Тамо структура преузима пуњење стању варирају у зависности од киселости медијума.
3. Када је изложена тешким условима (зрачења, киселина или алкално, температуре, итд) могу да се преселе у друге нивое конформација, тј Денатурирати. Процес у 90% случајева неповратних. Међутим, постоји обрнута смена - ренатуратион.

Ова основна својства физичких карактеристика пептида.