Нивои структурне организације молекула протеина или протеинске структуре

Структура молекула протеина која се проучава више од 200 година. Она је позната по многим протеина. Неки од њих су синтетисани (нпр инсулин, Рназа). Основна структурна и функционална јединица протеинских молекула са амино киселинама. Надаље карбоксилне и амино групе и протеини садрже друге функционалне групе, које одређују њихове особине. Такве групе обухватају смештен у бочном молекулу бранцхингс протеина: карбокси група аспарагинска киселина или глутаминска киселина, амино групе лизина или хидроксилизин, гуанидин група аргинина, имидазол група хистидина, хидроксилна група серина и треонин, а фенол група тирозина, сулфхидрил групи цистеина, дисулфид група цистеина, тиоетар групу метионина, фенилаланин бензелное цоре, алифатични ланци другим аминокиселинама.

Постоје четири нивоа структурне организације молекула протеина.

Примарна структура протеина. Аминокиселине у молекулу протеина су спојени пептидним везама, формирајући примарну структуру. То зависи од квалитативног састава аминокиселина, њихов број и секвенце између једињења. Примарна структура протеина најчешће одређена Сангер. протеин Тест је третиран са раствором дитрофторбензола (ДНП), на тај начин образујући динитрофенил-протеин (протеин-ДНП). Затим ДНП-хидролизован протеин формирао остатка протеински молекул и ДНП-амино киселина. ДНП-амино киселина је регенерисана из ове смеше и мерљивим хидролизе. Производи хидролизе су амино киселине и динитробензен. Остатак молекула протеина реагују са новим деловима ДНП докле год је цео молекул не разбити у аминокиселине. На основу квантитативног проучавању аминокиселина чине примарну структуру индивидуалног протеина кола. Познати примарна структура протеина инсулина, миоглобина, хемоглобина, глукагона и многи други).

Методом Едман протеина се третира са фенил изотиоцијанат. Понекад користе протеолитицких ензима - трипсина, пепсин, Цхимотрипсин, пептидаза, итд

Секундарна структура протеина. Амерички научници, користећи анализе Кс-раи, утврдио да су протеин полипептидни ланци често постоје у облику алфа-хеликса и понекад бета структурама.

Алфа хеликс се пореди са спиралним степеницама, које обављају функцију степенима аминокиселинских остатака. У молекулима влакнаст протеини (свила фиброин) полипептидни ланац готово потпуно растегнут (бета-структура) и уређена у облику сфера, стабилизован водоничне везе.

Алпха-хелик се може формирати спонтано у синтетичким полипептида (дедерон, нилон), који имају молекулску масу од 10 до 20 хиљада. Да. На појединим деловима молекула протеина (инсулин, хемоглобин, РНКзом) прекида алфа спиралну конфигурацију пептидног ланца, а формирају се спирални структуру другог типа.

Терцијарну структуру протеина. Спиралне делови полипептидног ланца самог молекула протеина у различитим односима који одређују терцијарну (тродимензионално) структуру, облик и облик запремине молекула протеина. Верује се да је терцијарна структура аутоматски и настаје услед интеракције са аминокиселинским остацима на молекулима растварача. Тако хидрофобних радикали "исцртане" у молекул протеина, обликовању њиховог Дри Зоне и хидрофилних група су усмерене растварача, што доводи до формирања енергетски повољан потврда молекула. Овај процес прати формирање интрамолекулским обвезница. Терцијарну структуру молекула протеина транскрибованом за РНКзом, хемоглобин, лисозимом пилећих јаја.

Кватернама Структура протеина. Ова врста структуре молекула протеина настаје као последица удруживања више субјединица интегрисаних у један молекул. Свака субјединица има примарну, секундарну и терцијарну структуру.